Loading

7. Funkce bílkovin v buňce

- podílejí se na všech základních životních procesech
- mají funkci strukturní, metabolickou a informační

Rozdělení: strukturní proteiny – cytoskelet, bičíky, histony, kolagen, keratin, molekulární motory
metabolické proteiny – enzymy
transportní proteiny – hemoglobin, rodopsin, membránové přenašeče
informační proteiny – signály, receptory, transkripční faktory

- mnohé bílkoviny jsou bifunkční či dokonce polyfunkční (př. strukturní komponenty
biomembrány + enzymatická funkce - membránové ATPázy)
- specifická funkce bílkoviny je dána její terciární (či kvartérní) strukturou
- k uskutečnění interakce bílkoviny s jinou molekulou je třeba mít na povrchu molek. bílk. vazebné místo (rekogniční, rozpoznávací) na které se napojí vážící se molekula - liganda
- specifita tohoto místa vůči ligandě je dána zpravidla prostorovou konformací
aminokyselinových zbytků (postraních řetězců), které jsou exponovány na povrch molekuly
-specifická funkcě bílkovin spočívá v tom, že mají schopnost rozpoznat, s jakým substrátem mají reagovat

Stavební bílkoviny
- jako stavební bílkoviny (strukturní) označujeme ty molekuly, které jsou součástí buněčných
struktur, jsou jejich „stavebními kameny“
- např. komponenty cytoskeletu nebo bičíky jsou výhradně z proteinů
- mechanismus vzniku nadmolekulárních komplexů z jednotlivých strukturních proteinů : máme na molekulách
vazebná místa –pokud mají 2 molekuly každá jedno, pak se spojí a vznikne dimer, pokud mají každá 2 vazebná
místa, mohou se řetězit. ( nadmolek. struktury vznikají samovolně bez dodání energie a informace.)
- jedno vazebné místo: dimer, dvě vazebná místa: řetězec (obrázek 27, str.61. – žlutý Nečas)
- tyto morfogenní procesy označujeme jako autoorganizační, autoagregační
- informace pro specifické uspořádání podjednotek je obsaženo ve struktuře vazebného místa
- není třeba dodat energii - protože nadmolekulární komplex má nižší volnou energii než směs
monomerů → komplex je stabilnější

Enzymové bílkoviny
- nejdůležitější fce proteinů je enzymová katalýza
Důležitost enzymů:
1. urychlují průběh chemických reakcí, které by probíhaly jinak velmi pomalu
2. umožňují průběh reakcí, které by za podmínek ve kterých organismy přežívají
nemohly proběhnout (teplota....)
3. specifita enzymové katalýzy určuje, které z možných chemických reakcí skutečně
probíhat budou
4. reakce mohou být velmi přesně regulovány zásahem do aktivity enzymů
(reverzibilními změnami)

katalytická fce: snížení aktivační energie substrátu a odpovídá za to pouze
vazebné místo enzymu = aktivní centrum (je dáno buď souvislou sekvencí několika AK
na určitém místě řetězce, nebo častěji až terciální strukturou, kdy se dostanou do
prostorových vztahů zbytky AK, které spolu v polypeptidovém řetězci vůbec nesousedí)
reakce proběhne hned jak se substrát a enzym spojí, vznikne komplex a ten se pak rozpadá na enzym a produkt.
- všechny enzymy jsou globulární bílkoviny
- za katalytickou fci je u některých enzymů zodpovědná nebílkovinná složka, která je kovalentně vázána na bílkovinu – tzv. prostetická skupina.

- dvojí specifita: A,funkční ....vyjadřuje chemickou reakci, kterou enzm. katalyzuje (oxidázy, fosforylázy..)
B, substrátová .... chemické sloučeniny, na kterých je určitá chem.rea. katalyzovaná

další dělení: exoenzymy ... u polymerů postupně odštěpují monomery od konců
endoenzymy ...štěpí polymer uvnitř řetězce

izoenzymy- enz. se stejnou katalytickou a substrátovou specifitou, ale mají jinou kinetiku reakcí, různou optimální teplotu, pH,.....katalyzují tutéž reakci, ale za jiných podmínek. Existence je podmíněna genovým polymorfizmem.
- metabolické dráhy- postupná přeměna substrátu v produkt, za sebou zapojeny různé enzymy a katalyzují v přesném a neměnném sledu. Je výhodné pokud enz. utvoří enzymový komplex, substrát se pohybuje cíleně od jednoho k druhému a spojení a reakce nezávisí na náhodě jako u rozptýlených enzymů) proto bývají enzymy zakotveny v membránách (např. mitochondrie a enz. dýchacího řetězce)

alosterické centrum: vazebné místo vedle aktivního centra, po navázání sem liganda mění enzymovou aktivitu molekuly, mění se terciální struktura včetně aktivního místa, buď ho zaktivuje nebo inhibuje.
- negativní zpětnovazebná regulace - pokud se na alosterické místo naváže konečný produkt enzymatického sledu reakcí, v případě, že produktu je hodně a buňka prozatím nepotřebuje další, jakmile ale množství produktu klesne, tak se liganda odpojí a enzymatický děj začne znovu.
- pozitivní zpětnovazebná regulace - alosterické aktivátory a navázáním způsobí urychlování reakcí

- v buňce důležité i enz. které štěpí makroergické fosfátové vazby ( rozštěpení jedné vazby – uvolní se asi
30kJ) , látky s těmito vazbami – nukleozidtrifosfáty = ATP, GTP (guanozinTP) , UTP (uridinTP)
štěpí se trifosfáty na difosfáty, je možné štěpit i ATP na AMP
ATP štěpí ATPáza...je jich v buňce velké množství

regulace aktivity proteinů: kovalentní připojení fosfátové skupiny na postranní řetězce molekuly, fosforylace změní prosrotovou konformaci molekuly a tím i aktivní centrum (inaktivuje či aktivuje), defosforylací se obnoví původní stav,
- fosforylaci dělají enzymy - poteinkinázy (přenesou fosfátovou skupinu z ATP na OH skupinu SER.,THR, nebo TYR zbytků) název mají podle toho jaký zbytek AK fosforylují - tyrozinkináza) další jsou Cdk, MAP kinázy – mitogen aktivující
- defosforylaci – proteinfosfatázy ... aktivita těchto enzymů představuje klíčové nástroje vnitrobuněčné regulace
- také lze navázat GTP na protein ..... GTP vážící proteiny, vazbou je protein aktivován a inhibice se děje hydrolýzou GTP na GDP.

Běžné typy enzymů :
Hydrolasy
Nukleasy
Proteasy
Synthasy
Isomerasy
Fosfatázy
Oxido-reduktázy
ATPazy
Kinazy
Polymerasy

Informační bílkoviny
- mají funkce v regulaci buněčných procesů a v regulaci mezibuněčných vztahů
- molekuly bílkoviny hrají dvojí roli: signály - přenos informace (hormony, imunoglobuliny, cytokiny)
receptory - přijímají signály a eventuelně je transformují
(převádějí) v jiné signály(membránové a nitrobuněčné)
regulátory exprese genů
transkripční faktory

- informace může být snadno zakódována do primární struktury (sekvence aminokyselin, která udává finální
konformaci molekuly)
- stavebnicový princip umožňuje vznik prakticky neomezeného množství různých a velmi
specifických signálů
- omezená mobilita bílkovin (prostup přes membrány) poskytuje určitou přednost v tom, že jejich šíření
jako signálů - může být vymezeno do určitých kanálů
- lze je snadno štěpit a tím signál zrušit
- signální funkci mají hormony, imunoglobuliny, regulátory genové aktivity (represory) a
bílkoviny nesoucí morfogenní informaci (templáty - předlohy)
další funkce: iniciace a inhibice buněčných procesů – replikace DNA, regulace translace, funkce jako sekundární
signály při přenosu info z receptoru na cílovou strukturu.

bílkovinné hormony: z hypofýzy, příštítných tělísek, pankreatu....

imunoglobuliny: specificky rozpoznávají strukturu antigenů, základem je tertamer polypeptidových řetězců,
navzájem svázáno disulfidickými můstky,

regulátory genové aktivity: proteiny o poměrně malé molekulové hmotnosti, podíl na regulaci transkripce,
mají dvojí specifitu, Rozpoznávají jednak chemickou strukturu induktorů či korepresorů(malá molekula,
obv. finální metabolit dané biosyntetické dráhy, jehož vazba na represor umožňuje molekule represoru
vazbu na operátor) RNA polymerázy a jednak určité sekvence nukleotidů v chromozomální DNA.

receptory: struktury buňky, které jsou schopné přijímat signály z okolí buňky, většinou molekuly bílkovin,
většina receptorů schopných přijímat signály jak z okolí buňky a z nitra buňky je vázána na membránách.

Žádné komentáře:

Okomentovat